Glikoprotein (bahasa Inggris: glycoprotein) adalah kelompok protein besar dan beragam yang memiliki satu atau lebih molekul gula yang dikenal sebagai oligosakarida, yang berikatan secara kovalen. Protein yang beragam ini memiliki berbagai fungsi yaitu mengaktifkan respon imun, sinyal sel dan proses penyakit.[1][2]

Glikoprotein terbentuk melalui glikosilasi, merukapan reaksi enzimatik kompleks dan reversible yang terjadi di semua domain kehidupan. Glikolisasi dapat terjadi sebagai bentuk dari modifikasi pasca-translasi (bahasa Inggris: post-translational modification; PTM), atau secara co-translasi, seperti yang terjadi dengan N-glikolisasi.[2][3] Ada 6 tipe glikolisasi:

  1. N-glikolisasi: Oligosakaridan terhubung pada nitrogen pada residu asparagin.[4]
  2. O-glikolisasi: Oligosakarida terhubung pada oksigen, umumnya pada residu serin atau treonin.[5]
  3. C-glikolisasi: Ikatan karbon-karbon menghubungkan manosa dengan cincin indol triptofan.[6]
  4. S-glikolisasi: Oligosakarida terhubung pada sulfur dari residu sistein.[7]
  5. Phosphoglycosylation: Ikatan fosfodiester menghubungkan glikan denga residu serin atau treonin.[8]
  6. Glypiation: Jangkar glikosilfosfatidilinositol ditambahkan (protein dan fosfolipid dihubungkan oleh inti glikan).[9]

Referensi sunting

  1. ^ An, Hyun Joo; Froehlich, John W; Lebrilla, Carlito B (2009-10-01). "Determination of glycosylation sites and site-specific heterogeneity in glycoproteins". Current Opinion in Chemical Biology. Analytical Techniques/Mechanisms. 13 (4): 421–426. doi:10.1016/j.cbpa.2009.07.022. ISSN 1367-5931. PMC 2749913 . PMID 19700364. 
  2. ^ a b Spiro, R. G. (2002-04-01). "Protein glycosylation: nature, distribution, enzymatic formation, and disease implications of glycopeptide bonds". Glycobiology (dalam bahasa Inggris). 12 (4): 43R–56R. doi:10.1093/glycob/12.4.43R. ISSN 0959-6658. 
  3. ^ Shrimal, Shiteshu; Cherepanova, Natalia A.; Gilmore, Reid (2015-05-01). "Cotranslational and posttranslocational N-glycosylation of proteins in the endoplasmic reticulum". Seminars in Cell & Developmental Biology. Dendritic cell development and function & Protein quality control through glycosylation. 41: 71–78. doi:10.1016/j.semcdb.2014.11.005. ISSN 1084-9521. 
  4. ^ Breitling, Jörg; Aebi, Markus (2013-08-01). "N-Linked Protein Glycosylation in the Endoplasmic Reticulum". Cold Spring Harbor Perspectives in Biology (dalam bahasa Inggris). 5 (8): a013359. doi:10.1101/cshperspect.a013359. ISSN 1943-0264. PMID 23751184. 
  5. ^ Reily, Colin; Stewart, Tyler J.; Renfrow, Matthew B.; Novak, Jan (2019-06). "Glycosylation in health and disease". Nature Reviews Nephrology (dalam bahasa Inggris). 15 (6): 346–366. doi:10.1038/s41581-019-0129-4. ISSN 1759-5061. PMC 6590709 . PMID 30858582. 
  6. ^ "Acta Biochimica Polonica". www.frontierspartnerships.org (dalam bahasa Inggris). Diakses tanggal 2024-06-10. 
  7. ^ Stepper, Judith; Shastri, Shilpa; Loo, Trevor S.; Preston, Joanne C.; Novak, Petr; Man, Petr; Moore, Christopher H.; Havlíček, Vladimír; Patchett, Mark L. (2011-02-18). "Cysteine S -glycosylation, a new post-translational modification found in glycopeptide bacteriocins". FEBS Letters (dalam bahasa Inggris). 585 (4): 645–650. doi:10.1016/j.febslet.2011.01.023. 
  8. ^ Boutin, Sylvie; Monteilhet, Virginie; Veron, Philippe; Leborgne, Christian; Benveniste, Olivier; Montus, Marie Françoise; Masurier, Carole (2010-06). "Prevalence of Serum IgG and Neutralizing Factors Against Adeno-Associated Virus (AAV) Types 1, 2, 5, 6, 8, and 9 in the Healthy Population: Implications for Gene Therapy Using AAV Vectors". Human Gene Therapy (dalam bahasa Inggris). 21 (6): 704–712. doi:10.1089/hum.2009.182. ISSN 1043-0342. 
  9. ^ Roller, Renée F.; Malik, Ankita; Carillo, Maria A.; Garg, Monika; Rella, Antonella; Raulf, Marie‐Kristin; Lepenies, Bernd; Seeberger, Peter H.; Varón Silva, Daniel (2020-07-13). "Semisynthesis of Functional Glycosylphosphatidylinositol‐Anchored Proteins". Angewandte Chemie International Edition (dalam bahasa Inggris). 59 (29): 12035–12040. doi:10.1002/anie.202002479. ISSN 1433-7851. PMC 7383966 . PMID 32307806.